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Trichodermareesei聚木醣酵素基因之選殖與表現

為了解決711麵包熱量的問題，作者董孟昀 這樣論述：

聚木醣酵素(xylanase)水解半纖維素中之聚木醣，可獲得木二醣、木三醣等不同鏈長之寡木醣。寡木醣具多項生理活性，為極具潛力的保健食材。本研究以Escherichia coli大量表現Trichoderma reesei之xylanase基因。實驗中以逆轉錄聚合酵素連鎖反應獲得xylanase之cDNA，並將之與表現載體pET-43.1b (+)形成重組DNA後，再轉殖於表現宿主E.coli AD494(DE3)體內。經DNA序列鑑定得知所選殖之聚木醣酵素 I、II 基因各含534、570 bp，與文獻之xynI及xynII相似度分別為100%、99%；雖然選殖的聚木醣酵素II基因和Tör

rönen等人發表之聚木醣酵素II有兩個鹼基不同，但其中一個鹼基仍為脯胺酸(proline)之基因密碼(gene codon)，另一個則由丙胺酸(alanine) 之基因密碼變成纈胺酸(valine)之基因密碼，且兩者皆未落於酵素活性中心之基因序列中。基因重組之聚木醣酵素I、II與pET-43.1b (+)質體上之NusA蛋白質形成融合蛋白(fusion protein)，經由酵素活性測定(3,5-dinitrosalicylic acid，DNS之方法)，發現其聚木醣酵素I粗酵素液並無聚木醣酵素活性，推測其可能原因為NusA蛋白質將聚木醣酵素I活性中心遮蔽，使活性中心被埋藏在蛋白質結構的裡面

，以致無法顯示重組聚木醣酵素I活性。重組聚木醣酵素II經Ni-NTA親和性管柱純化後評估其生化特性，其在SDS-PAGE上顯示分子量約為76 kDa(包括NusA 蛋白質 55 kDa及聚木醣酵素II 21 kDa)，pI值為7.5，比活性為225 U/mg。重組聚木醣酵素II之最適反應溫度及pH值為50℃與4.0，且於pH 5~10具有極佳之穩定性；於30~35℃靜置於室溫30分鐘，仍保有95%的殘餘活性；對樺木、燕麥等來源之聚木醣具分解活性；而以樺木聚木醣為基質時，重組聚木醣酵素II之Vmax為366μmole/min/mg，KM為13.8 mg/ml，反應活化能為9.0 Kcal/mol

e。重組聚木醣酵素II活性在6.6 mM汞離子存在下，受到明顯的抑制；在6.6 mM錳離子存在下，其活性明顯增強。聚木醣酵素II之酵素活性中心位置在麩胺酸(glutamine)，因此推測重組聚木醣酵素II應會被Woodward’s reagent (WRK)所抑制，但實驗結果顯示仍有80%的殘留活性，此結果可能是由於NusA蛋白質之立體障礙影響，因此而維持酵素活性。